Comptes Rendus
Magnetic field dependence of proton spin-lattice relaxation of confined proteins
[Dépendance en champ magnétique de la relaxation spin-réseau du proton de protéines confinées]
Comptes Rendus. Physique, Volume 5 (2004) no. 3, pp. 349-357.

Nous présentons les dépendances en champ magnétique des vitesses de relaxation spin-réseau 1/T1 des protons de protéines plus ou moins hydratées ainsi que confinées dans des gels organiques réticulés pour bloquer la rotation. La relaxation 1/T1 augmente en loi de puissance à basse fréquence et varie linéairement avec la température. Ceci est cohérent avec un processus direct de relaxation spin-réseau plutôt que Raman au dessus de 273 K. Pour interpréter nos résultats nous proposons une théorie dépendant à la fois de la distribution des protons dans la structure et de la localisation des fluctuations parallèlement et transversalement aux chaı̂nes peptidiques.

We present the magnetic field dependence of the proton spin-lattice relaxation rate 1/T1 in variously hydrated proteins and confined proteins in heavily hydrated gels where the protein molecular rotation has been immobilized. 1/T1 increases as a power law in the Larmor frequency at low magnetic field strengths. The linear temperature dependence of the protein proton 1/T1 demonstrates that relaxation results from a direct spin-phonon process instead of a Raman process above 273 K. We propose a theory that involves a simple characterization of the spatial distribution of the protons coupled with localized motions along and transverse to the polypeptide chain which accounts quantitatively for experiments.

Publié le :
DOI : 10.1016/j.crhy.2004.03.001
Keywords: Protein dynamics, Theory of spin-lattice relaxation, Confinement, Dipolar interaction, Localization, Fractal and spectral dimensions, Proton relaxation
Mot clés : Dynamique de protéines, Théorie de relaxation spin-réseau, Confinement, Interaction dipolaire, Localisation, Dimensions fractale et spectrale, Relaxation dipolaire

Jean-Pierre Korb 1 ; Robert G. Bryant 2

1 Laboratoire de physique de la matière condensée, UMR 7643 du CNRS, École polytechnique, 91128 Palaiseau, France
2 Chemistry Department, University of Virginia, Charlottesville, VA 22904-4319, USA
@article{CRPHYS_2004__5_3_349_0,
     author = {Jean-Pierre Korb and Robert G. Bryant},
     title = {Magnetic field dependence of proton spin-lattice relaxation of confined proteins},
     journal = {Comptes Rendus. Physique},
     pages = {349--357},
     publisher = {Elsevier},
     volume = {5},
     number = {3},
     year = {2004},
     doi = {10.1016/j.crhy.2004.03.001},
     language = {en},
}
TY  - JOUR
AU  - Jean-Pierre Korb
AU  - Robert G. Bryant
TI  - Magnetic field dependence of proton spin-lattice relaxation of confined proteins
JO  - Comptes Rendus. Physique
PY  - 2004
SP  - 349
EP  - 357
VL  - 5
IS  - 3
PB  - Elsevier
DO  - 10.1016/j.crhy.2004.03.001
LA  - en
ID  - CRPHYS_2004__5_3_349_0
ER  - 
%0 Journal Article
%A Jean-Pierre Korb
%A Robert G. Bryant
%T Magnetic field dependence of proton spin-lattice relaxation of confined proteins
%J Comptes Rendus. Physique
%D 2004
%P 349-357
%V 5
%N 3
%I Elsevier
%R 10.1016/j.crhy.2004.03.001
%G en
%F CRPHYS_2004__5_3_349_0
Jean-Pierre Korb; Robert G. Bryant. Magnetic field dependence of proton spin-lattice relaxation of confined proteins. Comptes Rendus. Physique, Volume 5 (2004) no. 3, pp. 349-357. doi : 10.1016/j.crhy.2004.03.001. https://comptes-rendus.academie-sciences.fr/physique/articles/10.1016/j.crhy.2004.03.001/

[1] B.F. Rassmussen; A.M. Stock; D. Ringe; G.A. Petsko Nature, 357 (1992), p. 423

[2] L. Vitagliano; A. Merlino; A. Zagari; L. Mazzarella Proteins, 46 (2002), p. 97

[3] E. Perozo; A. Kloda; D.M. Cortes; B. Martinac Nature Struct. Biol., 9 (2002), p. 696

[4] A. Noack NMR Spectrosc., 18 (1986), p. 171

[5] J.-P. Korb; R.G. Bryant J. Chem. Phys., 115 (2001), p. 10964

[6] J.-P. Korb; R.G. Bryant Magn. Reson. Med., 48 (2002), p. 21

[7] C.C. Lester; R.G. Bryant Magn. Reson. Med., 21 (1991), p. 117

[8] C.C. Lester; R.G. Bryant Magn. Reson. Med., 22 (1991), p. 143

[9] R.G. Bryant Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 25 (1996), pp. 29-53

[10] W.M. Shirley; R.G. Bryant J. Amer. Chem. Soc., 104 (1982), p. 2910

[11] H.T. Edzes; E.T. Samulski J. Magn. Reson., 31 (1978), p. 207

[12] A. Abragam The Principles of Nuclear Magnetism, Clarendon Press, Oxford, 1961

[13] R. Kimmich; F. Winter Progr. Colloid Polym. Sci., 71 (1985), p. 66

[14] J.-P. Korb; A. Van-Quynh; R.G. Bryant Chem. Phys. Lett. (2001), p. 339

[15] S. Alexander Phys. Rev. B, 40 (1989), p. 7953

[16] S. Alexander; R. Orbach J. Phys. Lett. (France), 43 (1982), p. L625

[17] E. Courtens; R. Vacher; J. Pelous; Th. Voignier Europhys. Lett., 6 (1988), p. 245

[18] T. Miyazawa; T. Shimanouchi; S. Mizushima J. Chem. Phys., 29 (1958), p. 611

[19] B. Halle; V.P. Denisov Biophys. J., 69 (1995), p. 242

[20] B. Halle; V.P. Denisov; K. Venu, Biological Magnetic Resonance, vol. 17, Kluwer Academic/Plenum, New York, 1999 (p. 419)

[21] B.W. Matthews J. Mol. Biol., 33 (1968), p. 491

[22] R. Lumry; A. Rosenberg L'eau et Les Systèmes Biologiques, 246 (1976), p. 53

Cité par Sources :

Commentaires - Politique