Comptes Rendus
no. 3
Magnetic field dependence of proton spin-lattice relaxation of confined proteins
[Dépendance en champ magnétique de la relaxation spin-réseau du proton de protéines confinées]

Présenté par : Guy Laval

Jean-Pierre Korb1  ; Robert G. Bryant2
1 Laboratoire de physique de la matière condensée, UMR 7643 du CNRS, École polytechnique, 91128 Palaiseau, France
2 Chemistry Department, University of Virginia, Charlottesville, VA 22904-4319, USA
Comptes Rendus. Physique, Volume 5 (2004) no. 3, pp. 349-357.

Nous présentons les dépendances en champ magnétique des vitesses de relaxation spin-réseau 1/T1 des protons de protéines plus ou moins hydratées ainsi que confinées dans des gels organiques réticulés pour bloquer la rotation. La relaxation 1/T1 augmente en loi de puissance à basse fréquence et varie linéairement avec la température. Ceci est cohérent avec un processus direct de relaxation spin-réseau plutôt que Raman au dessus de 273 K. Pour interpréter nos résultats nous proposons une théorie dépendant à la fois de la distribution des protons dans la structure et de la localisation des fluctuations parallèlement et transversalement aux chaı̂nes peptidiques.

We present the magnetic field dependence of the proton spin-lattice relaxation rate 1/T1 in variously hydrated proteins and confined proteins in heavily hydrated gels where the protein molecular rotation has been immobilized. 1/T1 increases as a power law in the Larmor frequency at low magnetic field strengths. The linear temperature dependence of the protein proton 1/T1 demonstrates that relaxation results from a direct spin-phonon process instead of a Raman process above 273 K. We propose a theory that involves a simple characterization of the spatial distribution of the protons coupled with localized motions along and transverse to the polypeptide chain which accounts quantitatively for experiments.

Publié le :
DOI : 10.1016/j.crhy.2004.03.001
Keywords: Protein dynamics, Theory of spin-lattice relaxation, Confinement, Dipolar interaction, Localization, Fractal and spectral dimensions, Proton relaxation
Mot clés : Dynamique de protéines, Théorie de relaxation spin-réseau, Confinement, Interaction dipolaire, Localisation, Dimensions fractale et spectrale, Relaxation dipolaire
Jean-Pierre Korb 1 ; Robert G. Bryant 2

1 Laboratoire de physique de la matière condensée, UMR 7643 du CNRS, École polytechnique, 91128 Palaiseau, France
2 Chemistry Department, University of Virginia, Charlottesville, VA 22904-4319, USA 
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[1] B.F. Rassmussen; A.M. Stock; D. Ringe; G.A. Petsko Nature, 357 (1992), p. 423

[2] L. Vitagliano; A. Merlino; A. Zagari; L. Mazzarella Proteins, 46 (2002), p. 97

[3] E. Perozo; A. Kloda; D.M. Cortes; B. Martinac Nature Struct. Biol., 9 (2002), p. 696

[4] A. Noack NMR Spectrosc., 18 (1986), p. 171

[5] J.-P. Korb; R.G. Bryant J. Chem. Phys., 115 (2001), p. 10964

[6] J.-P. Korb; R.G. Bryant Magn. Reson. Med., 48 (2002), p. 21

[7] C.C. Lester; R.G. Bryant Magn. Reson. Med., 21 (1991), p. 117

[8] C.C. Lester; R.G. Bryant Magn. Reson. Med., 22 (1991), p. 143

[9] R.G. Bryant Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 25 (1996), pp. 29-53

[10] W.M. Shirley; R.G. Bryant J. Amer. Chem. Soc., 104 (1982), p. 2910

[11] H.T. Edzes; E.T. Samulski J. Magn. Reson., 31 (1978), p. 207

[12] A. Abragam The Principles of Nuclear Magnetism, Clarendon Press, Oxford, 1961

[13] R. Kimmich; F. Winter Progr. Colloid Polym. Sci., 71 (1985), p. 66

[14] J.-P. Korb; A. Van-Quynh; R.G. Bryant Chem. Phys. Lett. (2001), p. 339

[15] S. Alexander Phys. Rev. B, 40 (1989), p. 7953

[16] S. Alexander; R. Orbach J. Phys. Lett. (France), 43 (1982), p. L625

[17] E. Courtens; R. Vacher; J. Pelous; Th. Voignier Europhys. Lett., 6 (1988), p. 245

[18] T. Miyazawa; T. Shimanouchi; S. Mizushima J. Chem. Phys., 29 (1958), p. 611

[19] B. Halle; V.P. Denisov Biophys. J., 69 (1995), p. 242

[20] B. Halle; V.P. Denisov; K. Venu, Biological Magnetic Resonance, vol. 17, Kluwer Academic/Plenum, New York, 1999 (p. 419)

[21] B.W. Matthews J. Mol. Biol., 33 (1968), p. 491

[22] R. Lumry; A. Rosenberg L'eau et Les Systèmes Biologiques, 246 (1976), p. 53

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